CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son polímeros lineales de  α-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se puede recurrir a criterios físicos, químicos,

estructurales o funcionales.

CRITERIO FÍSICO (solubilidad)

Las albúminas son las proteínas más abundantes del cuerpo humano. Fabricadas por el hígado, transportan elementos de la sangre como los factores de coagulación o incluso las hormonas. Su función es mantener el equilibrio hídrico de la sangre. 

FUNCIONES DE LAS ALBUMINAS

• Mantenimiento de la presión oncótica.
• Transporte de hormonas tiroideas.
• Transporte de hormonas liposolubles.
• Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)
• Transporte de bilirrubina no conjugada.
• Transporte de muchos fármacos y drogas.
• Unión competitiva con iones de calcio.
• Control del pH.
• Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
• Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.

La albúmina es una proteína que presenta una estructura terciaria, debido a la disposición de la cadena polipéptida secundaria que al plegarse sobre sí misma adquiere una conformación globular en el espacio. 

otros ejemplos de acuerdo a su solubilidad:

• globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
• prolaminas: solubles en alcohol

Se encuentra en los cereales, recibiendo diversos nombres en función del mismo: gliadinas en el caso del trigo, hordeinas en la cebada, las cecalinas en el centeno y las aveninas a la avena. En general solo son solubles en soluciones alcohólicas. Algunas prolaminas, en particular la gliadina y similares que se encuentran en plantas de la familida Triticeae, (forman parte del gluten que es la principal proteína de este grupo) parecen implicadas en la celiaquía en aquellos individuos genéticamente predispuestos.

• glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
• escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

CRITERIO QUIMICO

1. Las proteínas simples. Son aquellas que solamente contienen en su estructura molecular aminoácidos. Dentro de ellas destacan:

• Prolaminas. Son las proteínas zeína (maíz) y la gliacina (trigo).
• Albúminas. La ovoalbúmina (clara del huevo), la lactalbúmina (leche), la mioalbúmina (músculo) y la seroalbúmina (sangre).
• Globulinas. La ovoglobulina (huevo), la lactoglobulina (leche), el fibrinógeno (sangre), la miosina (músculo), la legumina (legumbres) y la tuberina (patatas).
• Glutelinas. La gliadina y la glutenina (trigo).
• Escleroproteínas. El colágeno (hueso, tendones, raspas de pescado,etc) y la queratina (cabello, uñas).

COLAGENO

2. Las proteínas complejas o compuestas.

También llamadas heteroproteínas. Como hemos indicado, están formadas en su estructura molecular por enlaces de aminoácidos y otros elementos.
Dentro de las heteroproteína.

Glucoproteínas. Compuestas por aminoácidos y glúcidos. Destaca la ovomucina (huevo).

Fosfoproteínas. Compuestas por aminoácidos y fósforo. Destacan la caseína (leche) y la ovovitelina (yema del huevo).

 Es una proteína unida covalentemente a una sustancia que contiene ácido fosfórico, a través del mismo. Un ejemplo de tal grupo es un grupo fosfato. El aminoácido que es fosforilados suele ser serina, treonina, tirosina, aspartato o histidina.

Estructura serina

Basada en la forma de las proteinas:

a)   Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos.  Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua.  Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

b)   Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.  

Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.

Basada en la composición:

a)     Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas. 

   

b)     Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:

- nucleoproteinas

- glycoproteinas

- flavoproteinas

- hemoproteinas,

- etc.

Cadenas peptidicas en rojo y azul. Grupos prosteticos (Hem) en verde.

  

De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse en:

 

a)   Completas: Proteinas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b)   Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Un error comun es suponer que una proteina completa debe tener todos los amino acidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los amino acidos no esenciales). 

Es posible seguir una dieta vegetariana y obtener en la dieta todos los amino acidos esenciales?

Si, es posible. Para aquellos que siguen una dieta ovo-lacto-vegetariana, ello no es ningun problema, ya que las proteinas contenidas en el huevo y en la leche son proteinas completas.